JACS：微粒甲烷单氧酶低温电镜结构中的铜中心揭示了甲烷氧化的催化机制

微粒甲烷单氧酶（pMMO）是甲烷营养细菌C₁代谢途径中的第一种酶。由于这种酶在接近室温下有效地将甲烷转化为甲醇，因此它已成为理解这种困难的C₁化学的范例。pMMO是一种具有三个亚基（PmoB、PmoA和PmoC）和12-14个铜分布在不同位点的膜结合蛋白。X射线晶体结构仅在三个位点显示三个单核铜，既没有揭示活性位点的位置，也没有揭示酶的催化机制。近日，台湾中央研究院S. I. Chan、S. S.-F. Yu和W.-H. Chang（共同通讯作者）等人报道了一种来自荚膜甲基球菌（Bath）的2.5 Å的全息pMMO的cyro-EM结构，并开发了定量静电势分析以仔细检查非蛋白质密度以获取铜辅因子的特征。

研究结果证实了A位点的单核Cu^I，解析B位点的两核Cu^Is，并在膜（D位点）内的PmoA/PmoC界面和PmoB的暴露于水的C端子域中发现了额外的Cu^I簇（E簇）。

图1. 原聚体原子模型中的铜中心和水

总之，这些发现完成了pMMO催化转化所需的最少铜因子集，根据之前提出的机制背后的化学原理，提供了对甲烷氧化催化机制的一个概貌。

图2. D位点pMMO的结构

Copper Centers in the Cryo-EM Structure of Particulate Methane Monooxygenase Reveal the Catalytic Machinery of Methane Oxidation. J. Am. Chem. Soc., 2021, DOI: 10.1021/jacs.1c04082.

https://doi.org/10.1021/jacs.1c04082.

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JACS：微粒甲烷单氧酶低温电镜结构中的铜中心揭示了甲烷氧化的催化机制

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